1 蛋白質與水的相互作用：蛋白質的水溶性

蛋白質與水之間（jiān）的作用力主要是蛋白質中（zhōng）的肽（tài）鍵（偶極-偶極相（xiàng）互作用或氫鍵），或氨基酸的側鏈（解離的、極性甚至非極性基團）同水分子之間發生了相互作用。

影響（xiǎng）蛋白質水溶（róng）性的（de）應（yīng）素很多：

（1）pH>pI 時，蛋白質帶負電荷，pH=pI 時，蛋白質不帶電荷，pH 時，蛋白質（zhì）帶正電荷。溶液的pH 低於或高於蛋白質（zhì）的pI 都有利（lì）於（yú）蛋白質水溶性的增加，一方麵是加強了蛋白質與水分子的相互（hù）作用，另一方麵（miàn）蛋白質鏈之間的相互排斥作（zuò）用。等電沉澱。

（2）離（lí）子（zǐ）強（qiáng）度：μ=0.5ΣCiZi2，Ci 表示（shì）離子強度，Zi 表示離子價數。

鹽溶：當溶液中的（de）中性鹽濃度在0.5mol/L 時，可增加（jiā）蛋白質的溶解性，鹽作用減弱蛋（dàn）白質分子之間的相互作用。

鹽析：當溶液中的中性鹽的濃度大於1mol/L 時，蛋白質會沉澱析出，這是鹽與蛋（dàn）白質競爭水（shuǐ）分的結果。

不同鹽類對蛋白質的鹽析作用強弱不同（tóng）。

（3）非（fēi）水溶（róng）劑：有些有機溶劑可引起蛋白質變性沉澱，主要是有機溶劑降（jiàng）低了水的介電常數，蛋白質之間的靜電斥力降低（dī）。

（4）溫度：溫度低於40-50℃時（shí），隨溫度的增大水溶性增大，當溫度大於50℃，隨溫度的增大，水溶性降低。

根據蛋白（bái）質的溶解性對（duì）蛋白質分類：

（1）清蛋白：可溶於pH6.6 的水中，血清清蛋（dàn）白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶於pH7 的稀堿溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶（róng）於70%的乙醇，玉米醇溶蛋白；（4）穀蛋白：在上述溶劑中（zhōng）都（dōu）不溶解，但可溶於酸（pH2）或堿（pH12）。

2 織構化

在許多食品體係中，蛋白質是構成食品結（jié）構和質地的基礎，無論是生物組（zǔ）織（魚和（hé）肉的肌原纖維蛋白），還（hái）是配製（zhì）食品（如麵（miàn）團、香腸（cháng）、肉糜等）。還可以（yǐ）通過織構化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纖維狀（zhuàng）產品。

一般蛋白質織（zhī）構（gòu）化的方法有：

（1）熱凝固（gù）和薄膜形成：豆漿在95℃保持幾小時，表麵會形成一層薄膜，如腐竹的生（shēng）產。一般工業化蛋白質（zhì）織構（gòu）化是在光滑（huá）的金屬表麵進行的；

（2）纖維形成：纖維紡絲。大豆蛋白紡絲：在pH10 時製備高濃度（dù）10-40%的紡絲（sī）溶液→脫氣（qì）→澄清→通過管蕊板，每平方（fāng）厘米1000 孔，孔徑為50-150μm→酸性氯化（huà）鈉溶液（等電沉澱（diàn）或（huò）鹽析）→壓縮→成品。

（3）熱塑（sù）擠壓：

使蛋白質中的含水量為10-30%，在高壓下10000-20000kPa，使其在

20-150s 內溫度升高（gāo）到150-200℃。擠壓通過蕊板（bǎn），一般在蛋白質（zhì）中（zhōng）加入澱（diàn）粉可改善其質地。

3 凝膠（jiāo）形成：

蛋白質形成凝膠的（de）機製和相互作用至今還沒有完全研究（jiū）清楚，但有研究表明蛋白質形成凝膠有兩個（gè）過程，首（shǒu）先是蛋白質變性而伸展，而後是伸展的蛋白質之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質網絡結構。

影響蛋白質凝膠形成的因素有：

（1）蛋白質的濃度：蛋白質溶液的濃度越大越有利於蛋白質（zhì）凝膠的形成，高濃度蛋白質可在不加熱、與等電點相差（chà）很大的pH 條件下形（xíng）成凝膠。

（2）蛋白質的結構：蛋白質中二硫鍵含（hán）量越高，形（xíng）成的凝膠的強度也越高（gāo），甚至可以形成不可逆凝膠，如卵清蛋白，β-乳（rǔ）球（qiú）蛋白。相（xiàng）反含二硫鍵少的蛋白質可（kě）形成（chéng）可（kě）逆凝膠（jiāo），如白明膠（jiāo）等。

（3）添加物：不同（tóng）的蛋白質相互混合（hé），可促進凝膠的形成，將這種現象稱為蛋白質的共凝膠（jiāo）作用。在蛋白質溶液中添加（jiā）多糖，如在帶正電荷的明膠（jiāo）與帶負（fù）電荷的褐（hè）藻（zǎo）酸鹽或果膠酸鹽之間通過離子（zǐ）相互作用形成高熔（róng）點凝膠。

（4）pH：pH 在pI 附近時易形成凝膠。

4 麵團形成

小麥胚乳中的麵筋蛋白質在當（dāng）有水分存在時在室溫下（xià）混合和揉搓能（néng）夠形成強內聚力和粘彈性糊狀物的（de）過程。水合的麵粉（fěn）在混合揉搓時，麵筋蛋（dàn）白質開始取向，排列成行或部分伸展，這樣將增強蛋白質的疏水（shuǐ）相互作用（yòng）並通過（guò）二硫交換反應形成二硫鍵。最初的麵筋顆粒形成薄膜，形成三維空間上具有粘彈性的蛋白質網絡。

影響蛋白質麵團形成的因素有很多（duō）：

（1）氧化還原劑：還原劑可引（yǐn）起二硫鍵的斷裂，不利於麵團的形成，如半胱氨酸；相反氧化劑可增強麵團的韌（rèn）性和彈性，如溴（xiù）酸鹽；

（2）麵筋含量：麵筋含量高（gāo）的麵粉需要長時間揉搓才能形成性能良好的（de）麵團，對低麵筋含量的麵粉揉搓時間不能太長，否則會破壞形成（chéng）的麵團的網（wǎng）絡結構而不利於麵團（tuán）的形成；

（3）麵筋（jīn）蛋白質的種類：利用不同比例的麥醇溶（róng）蛋白和麥穀（gǔ）蛋白（bái）進行實驗，發現麥（mài）穀蛋白決定麵團的彈性、粘結性（xìng）、混合耐受性等，而麥醇溶蛋（dàn）白決定（dìng）麵團的延伸性和（hé）膨脹性。

5 乳化性質（zhì）

蛋白質在許多乳膠體食品體係中起著重要的作用，如牛奶、冰淇淋、肉餡等。蛋白質對水/油體係的穩定性差，而對油/水體係的穩（wěn）定性好。

影響蛋白質乳化的因（yīn）素：

（1）鹽：0.5-1.0mol/L 的氯化鈉有利於肉餡中蛋白質的乳化；

（2）蛋白質的溶解性：蛋白質的溶解性越好，其乳化性也越好（hǎo），但蛋白質的乳化性主要與蛋白質的親水-親油（yóu）平衡性有關；

（3）pH：有些（xiē）蛋白質在pI 時乳化性（xìng）最（zuì）好，而有些蛋白（bái）質在pI 乳（rǔ）化性最（zuì）差；

（4）熱作用：熱不利於蛋白質乳化性的發揮。

6 起泡性質

在食品體係中蛋白質起泡的現象非常常見，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡（pào）沫、麵包等。蛋白質（zhì）泡沫其實質蛋白質在一定條件下與水分、空氣形成的一種特殊形態的混合物（wù）。

影響蛋（dàn）白質起泡的（de）因素有：

（1）鹽類：氯（lǜ）化鈉一般能提高蛋白質的發泡性能，但會使泡沫的穩定性降低，Ca2+則能提高蛋白（bái）質泡沫的穩定性。

（2）糖類：糖類會（huì）抑製蛋白質起泡，但可以提高蛋白質泡（pào）沫的穩定性。

（3）脂類：脂類對蛋白質的起泡和泡沫的穩定性都不（bú）利。

（4）其他：蛋白（bái）質濃度為2-8%時，起泡效果最好，除此（cǐ）之（zhī）外還與攪拌時間，強度、方向（xiàng）等有關（guān）。

有時由於蛋白質的起泡而影（yǐng）響（xiǎng）加工工藝的操作，要對蛋白（bái）質（zhì）泡沫進行消除，常用的方法就是加入消泡劑（jì）——矽油。

7 風味結合作用

蛋白質可以（yǐ）使食品中的揮發性風味化合物在貯藏及加工過程中不發生變化，並在進入口腔時完全不失真的釋放出來。

影響蛋（dàn）白質風味結合作用的因素有：

（1）水：水（shuǐ）可（kě）以提高蛋白質對極（jí）性風味化合物的（de）結合作用，但對非極（jí）性風味（wèi）化合物的（de）結合（hé）沒有影響；

（2）鹽：凡能使蛋（dàn）白質解離或二硫鍵斷裂的鹽類，都能提高蛋白質的風（fēng）味結合能力；

（3）水解（jiě）作（zuò）用：蛋白質水解後其風味結合作用嚴重被破壞；

（4）熱變性：熱變性一般會使蛋白質的風（fēng）味結合作用有所加強；

（5）其他：脫水，脂類存在。

本文關鍵詞：蛋白質的化學反應及與食品成分的相互作用（yòng）