1 蛋白質與水（shuǐ）的相互作用：蛋白質的水溶性

蛋白質與水之間的作用力主要是蛋白質中（zhōng）的肽鍵（偶極-偶極相互作用或氫鍵），或氨基酸的側鏈（解離的（de）、極性甚至非極性基團）同水分子（zǐ）之（zhī）間發生了（le）相互作（zuò）用。

影響蛋白質水溶性的（de）應素很多：

（1）pH>pI 時，蛋白質帶負電荷，pH=pI 時，蛋白質不帶電荷，pH 時，蛋白質（zhì）帶（dài）正電荷。溶液的pH 低（dī）於或高於蛋（dàn）白質的pI 都有利於蛋白質水（shuǐ）溶性（xìng）的增加，一方麵是加強了蛋白質與水分子的相互作用（yòng），另一方麵蛋白質鏈之間的相互（hù）排斥作用。等電（diàn）沉澱。

（2）離子強度：μ=0.5ΣCiZi2，Ci 表示離子強度，Zi 表示離子價數。

鹽溶：當溶液（yè）中的（de）中性鹽濃度（dù）在0.5mol/L 時，可增加蛋白質的溶解性（xìng），鹽作用（yòng）減弱蛋白質分子之間的相互作用。

鹽析（xī）：當（dāng）溶液中的中性鹽的濃度大（dà）於1mol/L 時，蛋白質會沉澱析出，這是鹽（yán）與蛋白質競爭水分的結（jié）果。

不同（tóng）鹽類對蛋白質的鹽析作用強弱不同。

（3）非水溶（róng）劑：有（yǒu）些有機溶劑可引起蛋白（bái）質變性沉澱，主要是有機溶劑降低了水的介（jiè）電常數，蛋白質之間的靜電斥力降（jiàng）低。

（4）溫度：溫度（dù）低於40-50℃時，隨溫（wēn）度的增大水溶性增大，當溫度大於50℃，隨溫（wēn）度的增大，水溶性降低。

根據蛋白質的溶解性對蛋白質分類：

（1）清蛋白：可溶於pH6.6 的水中，血清清蛋白，卵清蛋白，α-乳清蛋白；

（2）球蛋白：能溶於pH7 的稀堿溶液，β-乳球蛋白；

（3）醇溶蛋白：能溶於70%的乙醇，玉米醇（chún）溶蛋（dàn）白；（4）穀蛋白：在上述溶劑中都不（bú）溶解，但可溶於酸（pH2）或（huò）堿（jiǎn）（pH12）。

2 織（zhī）構化

在（zài）許多食品體係中，蛋白質（zhì）是構成食品結構和質地的（de）基礎，無論是生物組（zǔ）織（魚和肉的肌原纖維蛋白），還是配製食品（如麵團、香腸、肉（ròu）糜等）。還可以通過織構化加工植物蛋白使其具有咀嚼性及持水性的纖維狀產品。

一般蛋白質織構化的方法有：

（1）熱凝固和薄膜形（xíng）成：豆（dòu）漿在95℃保持幾小時，表（biǎo）麵會形成一層薄膜，如腐竹的（de）生產。一（yī）般工業化蛋白質織構（gòu）化（huà）是在光滑的金屬（shǔ）表麵進（jìn）行的；

（2）纖維形成（chéng）：纖維紡絲。大豆蛋白（bái）紡絲：在（zài）pH10 時製備高濃度10-40%的紡絲溶液→脫氣→澄清（qīng）→通過管蕊板，每平方厘米1000 孔，孔（kǒng）徑為50-150μm→酸性氯化鈉（nà）溶（róng）液（等電沉澱或鹽析（xī））→壓縮→成品。

（3）熱塑擠（jǐ）壓：

使蛋白質中的含水量為10-30%，在高壓下10000-20000kPa，使其在

20-150s 內溫度升高到150-200℃。擠壓通過蕊板，一般在蛋白質（zhì）中加入澱粉可改善其質地。

3 凝膠形成：

蛋白質形成凝膠的機製和（hé）相互作用至今（jīn）還（hái）沒有完全研究清楚，但有研究表明蛋白質形成凝膠有兩個過（guò）程，首先是蛋白（bái）質變性而伸展，而後是伸展的蛋（dàn）白質之間相互作用而積聚形成有序的蛋白質網絡結構。

影響蛋白質凝膠形成的因素有：

（1）蛋白質（zhì）的濃度：蛋白質溶（róng）液的濃度越大越有利於蛋（dàn）白質凝膠的形成，高濃度蛋白質可在不加熱、與等（děng）電點相差很大的pH 條件下形成凝（níng）膠。

（2）蛋白質的（de）結（jié）構：蛋白質中（zhōng）二硫鍵含量越高，形成的凝膠的強度也越高，甚至可以形成不可逆凝膠，如卵清蛋白，β-乳球蛋白。相反含二硫鍵少的蛋白質可形成可（kě）逆凝膠，如白（bái）明膠等。

（3）添加物：不同的蛋白質相互混合，可（kě）促進凝膠的形成，將這種現象稱為蛋（dàn）白質的共凝膠作用。在（zài）蛋白質溶液中添加多（duō）糖，如在帶（dài）正電（diàn）荷的明膠與帶負電荷的褐藻酸鹽或果膠酸鹽之（zhī）間通（tōng）過離子相（xiàng）互作用形成高（gāo）熔點凝膠。

（4）pH：pH 在pI 附近時易形成凝膠。

4 麵團形成

小麥胚（pēi）乳中的麵筋蛋白質在當有水分存在時在室溫（wēn）下混合和揉搓能夠形成強內聚力和粘彈（dàn）性糊狀物的過程。水合的麵粉（fěn）在混合揉搓時，麵筋蛋白質開始取向，排列成行或部分伸展，這樣將增強（qiáng）蛋白質的疏水相互作用並通過二硫交換反應形成二硫鍵。最初的麵（miàn）筋顆（kē）粒形成薄膜，形成三維空間上具有粘彈性的蛋白質（zhì）網（wǎng）絡。

影響蛋白質麵團（tuán）形成（chéng）的因素有很多：

（1）氧化還原劑：還原劑可引起二硫鍵的斷裂，不利於麵團的形成，如半胱氨酸；相反氧化劑可增強麵團的韌性和彈性，如溴酸（suān）鹽；

（2）麵筋含量：麵筋含（hán）量高的麵粉需（xū）要長時間揉搓才能形成性能良好的麵團，對低麵筋含量的（de）麵粉揉搓時間不能太（tài）長，否則會（huì）破壞形成的麵團的（de）網絡（luò）結構而不利於麵團的形成；

（3）麵筋蛋白質的種類：利用不同比例的麥醇溶蛋白（bái）和麥（mài）穀蛋（dàn）白進行（háng）實驗，發現麥穀蛋白決定麵團的彈性、粘結性、混（hún）合耐受性等，而麥醇溶蛋（dàn）白決定（dìng）麵團的延伸性和（hé）膨脹性。

5 乳（rǔ）化性質

蛋白質在許多乳膠體食（shí）品體係中起著（zhe）重要的作用，如牛奶、冰淇（qí）淋、肉（ròu）餡等。蛋白質對水/油體係（xì）的穩定性差，而對油/水體係的穩定性好。

影響蛋白質乳化的因素：

（1）鹽（yán）：0.5-1.0mol/L 的氯化鈉有利於肉餡中蛋白質的乳化；

（2）蛋白質的溶解性：蛋白質的溶解性越好，其乳化（huà）性（xìng）也越好，但蛋（dàn）白質的乳化性主要與蛋白質的親水-親油平衡性有關；

（3）pH：有些蛋白質在pI 時乳化性最好，而有些蛋白質在pI 乳（rǔ）化性最（zuì）差（chà）；

（4）熱作用：熱不（bú）利於蛋白質乳化性的發揮。

6 起泡性質

在食品（pǐn）體係中蛋白質起泡的現象非常常見，如蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、麵包（bāo）等。蛋白質泡沫其（qí）實質（zhì）蛋白質在一定條件下與水分（fèn）、空氣形成的一種特殊形態的混合（hé）物。

影（yǐng）響蛋白質起泡的因素有：

（1）鹽類：氯化鈉一般能提高蛋白（bái）質的發泡性能，但會使泡沫的穩定性降低，Ca2+則能提高蛋白質泡沫的（de）穩定性。

（2）糖類：糖類會抑製蛋白質起泡，但可以提高蛋白質泡沫的穩定性。

（3）脂（zhī）類：脂類對蛋白質的起泡和泡沫的穩定性都不利（lì）。

（4）其他：蛋白質濃度為2-8%時，起泡效果最好，除此之外還與攪拌時間，強度、方向等有關。

有時由於蛋白質的起泡而影響加工工藝的操作，要對蛋（dàn）白質泡沫（mò）進行消除，常用的方法就是加（jiā）入消泡劑——矽油。

7 風味結（jié）合作用

蛋白質可以使食（shí）品中的揮發性風味化合物在貯（zhù）藏及加工過程（chéng）中不發生變化，並在進入口腔時完全不失真的（de）釋放出（chū）來。

影響蛋白質風味結合作用的因素有：

（1）水：水可以提高（gāo）蛋白（bái）質對極性風味化合物的結合作（zuò）用，但對（duì）非極性風味化合物的結合沒（méi）有影響；

（2）鹽：凡能（néng）使蛋白質解離或二硫鍵斷裂（liè）的鹽（yán）類，都能（néng）提高蛋白質的風味結合能力；

（3）水解作用：蛋白（bái）質（zhì）水解後其風味結合作用（yòng）嚴重被破壞；

（4）熱變性：熱變性一般會使蛋白質的風味（wèi）結（jié）合作用有所加強；

（5）其他：脫水，脂類存在。

本文關（guān）鍵詞：蛋白質的化學反應及（jí）與（yǔ）食品（pǐn）成分（fèn）的相互作用